Как работают ферменты, так это снижение энергии активации, необходимой для начала реакции. Это сделано, чтобы уменьшить время реакции в организме.
При переваривании пищи присутствуют биомолекулярные вещества в виде белков, которые помогают преобразовать форму молекул пищевых веществ в вещества, которые необходимы организму.
Например, сахар превращается в полезную для организма энергию. Эти биомолекулы называются ферментами.
Ферменты способствуют обменным процессам. Таким образом, это очень важно для человеческого организма.
Определение и функция ферментов
Ферменты - это биомолекулы в виде белков, которые действуют как катализаторы (соединения, которые ускоряют процесс реакции, не вступая в реакцию полностью) в органической химической реакции.
Исходная молекула в ферментативном процессе, называемая субстратом, будет ускоряться до других молекул, называемых продуктами.
Ферменты в целом выполняют следующие функции:
- Ускорить или замедлить химическую реакцию.
- Одновременно регулируя ряд различных реакций, фермент синтезируется в форме неактивного фермента-кандидата, а затем активируется в окружающей среде при правильных условиях.
- природа фермента, который не реагирует с субстратом, является наиболее благоприятным для ускоренной химической реакции в организме.
Свойства ферментов
Ниже приводится объяснение свойств фермента, которые нам необходимо знать:
1. Биокатализатор .
Это катализатор, а именно ферменты - это каталитические соединения, которые ускоряют химическую реакцию, не вступая в реакцию. Хотя ферменты происходят от организмов, они также известны как биокатализаторы.
2. Thermolable
На ферменты сильно влияет температура. Ферменты имеют оптимальную температуру для выполнения своих функций.
Обычно при температуре 37ºC. Если при экстремальных температурах фермент может выйти из строя. Неактивные ферменты находятся при температуре ниже 10 ºC, а денатурируют при температуре выше 60 ºC.
Есть некоторые исключения, например, группа древних бактерий в очень экстремальных областях, например, группа метаногена, у них есть ферменты, которые работают при температуре 80 ºC.
3. Будьте конкретны
Ферменты будут связываться с субстратами, которые способны связываться с активной стороной фермента.
Специфические свойства фермента легли в основу названия. Название этого фермента обычно происходит от типа связанного субстрата или типа реакции, которая имеет место.
Например, амилаза, фермент, который играет роль в расщеплении крахмала, который представляет собой полисахарид (сложный сахар), на более простые сахара.
Читайте также: Реклама: определение, характеристики, цели, виды и примеры.4. Влияет на pH
Этот фермент работает в нейтральной атмосфере (6,5 - 7). Но некоторые ферменты оптимальны при кислом pH, например, пепсиноген, или при щелочном, например, трипсине.
5. Двигайтесь вперед и назад
Ферменты, которые расщепляют соединение A на B, а также ферменты помогают реакции, образуют соединение B из соединения A.
6. Не определяет направление реакции.
Энзимбукан определяет, куда пойдет реакция. Соединение, которое нужно больше, - это точка в направлении химической реакции. Например, организму не хватает глюкозы, он сможет расщепить резервный сахар (гликоген) и наоборот.
7. Требуется только в небольших количествах.
Количество, используемое в качестве катализатора, не должно быть большим. Одна молекула фермента может работать много раз, пока она не повреждена.
8. Коллоидный
Поскольку ферменты состоят из белковых компонентов, ферменты классифицируются как коллоиды. Ферменты имеют очень большие поверхности между частицами, так что их поле деятельности также велико.
9. Ферменты способны снижать энергию активации.
Энергия активации реакции - это количество энергии в калориях, необходимое для переноса всех молекул в 1 моль соединения при определенной температуре до переходного уровня на пике предела энергии.
Когда в химическую реакцию добавляется катализатор, а именно фермент, энергия активации может быть снижена, и реакция будет протекать быстрее.
Структура фермента
Ферменты являются сложными трехмерными. Ферменты имеют особую форму связывания с субстратами. Полная форма ферментов называется галоферментами. Ферменты состоят из 3 основных компонентов
1. Основные компоненты белка.
Белковая часть фермента называется апоферментом. Апоферменты или другие термины апопротеины.
2. Протезные кластеры
Этот компонент фермента не является белком, который состоит из двух типов, а именно коферментов и кофакторов. Коферменты или кофакторы, которые очень прочно связаны, даже связаны ковалентными связями с ферментами.
Коферменты
Коферменты часто называют косубстратами или вторыми субстратами. Коферменты имеют низкую молекулярную массу. Коферменты устойчивы к нагреванию. Коферменты нековалентно связаны с ферментами. Коферменты служат для переноса небольших молекул или ионов (особенно H +) от одного фермента к другому, например: НАД. Определенные ферменты, деятельность которых требует наличия коферментов, должны даже существовать. Коферменты - это обычно витамины группы B, претерпевшие структурные изменения. Некоторые примеры коферментов: пирофосфат тиамина, диноклеат флавинаденина, динуклеотод никотинамидаденин, пиридоксальфосфат и кофермент А.
Также прочтите: Математическая индукция: существенные концепции, примеры вопросов и обсуждениеКофакторы
Кофакторы изменяют структуру активной области и / или необходимы субстрату для связывания с активной областью. Примеры кофакторов: это могут быть небольшие молекулы или ионы: Fe ++, Cu ++, Zn ++, Mg ++, Mn, K, Ni, Mo, и Se.
3. Активная сторона фермента (активный центр)
Эта сторона является частью фермента, которая связывается с субстратом, эта область очень специфична, потому что только подходящий субстрат может прикрепляться или связываться с этой стороной. Ферменты - это белки, имеющие глобулярную структуру. Волнистая структура фермента вызывает существование области, известной как активная область.
КАК ДЕЙСТВУЮТ ФЕРМЕНТЫ
Ферменты ускоряют химические реакции, взаимодействуя с субстратом, после чего субстрат превращается в продукт. Если продукт образуется, фермент сможет выйти из субстрата.
Это связано с тем, что ферменты не могут реагировать с субстратом. Есть две теории, которые описывают, как работают ферменты, а именно теория блокировки и теория индукции.
Теория замков
Основателем этой теории был Эмиль Фишер в 1894 году. Ферменты не связываются с субстратом, имеющим такую же (специфическую) форму, что и активный центр фермента. То есть к ферменту могут относиться только субстраты определенной формы.
Ферменты изображены как ключи, а субстрат - как замки. потому что замок и ключ будут иметь одну и ту же сторону, чтобы их можно было открыть, или наоборот.
Слабость этой теории заключается в том, что она не может объяснить стабильность фермента в точке переключения ферментативной реакции. Вторая теория - это теория индукции.
Теория индукции
Дэниел Кошланд в 1958 году был тем, кто использовал эту теорию, ферменты имеют гибкую активную сторону. Только субстрат, который имеет такие же специфические точки связывания, будет стимулировать активную сторону фермента подгоняться (формировать как субстрат).
Теория индукционной индукции - это то, что может ответить на недостатки теории замков и ключей. Таким образом, эта теория наиболее широко признана исследователями как способная объяснить, как работают ферменты.
Это объяснение природы, структуры и работы ферментов. Надеюсь, это поможет всем нам понять.